Cuando se genera anticuerpos

Anticuerpos

Por ejemplo, un anticuerpo que reconoce el virus de las paperas no puede reconocer el virus del sarampión. A la inversa, un anticuerpo que reconoce el virus del sarampión no puede reconocer el virus de las paperas. Esta característica se denomina “especificidad de los anticuerpos”.

En el organismo circulan de decenas a cientos de millones de linfocitos B diferentes, de modo que se reconoce cada antígeno. En otras palabras, el organismo está preparado para la invasión de patógenos al poseer células B que producen moléculas de anticuerpos únicas. Esta característica se denomina “diversidad de anticuerpos”.

Tras una infección, las células productoras de anticuerpos específicos contra patógenos se multiplican y aumentan proporcionalmente. Como resultado, el organismo queda protegido frente a infecciones repetidas. Esta característica se denomina “memoria inmunológica”.

Las células B productoras de anticuerpos se producen en la médula ósea y maduran en la periferia. Durante la maduración de las células B, los genes de los anticuerpos (genes de las inmunoglobulinas) se recombinan, generando un enorme repertorio de sitios de unión a antígenos (la región variable). Este fenómeno se denomina “reordenamiento génico”.

Producción de anticuerpos

Aunque existen anticuerpos de varias formas y tamaños, los más conocidos son las proteínas en forma de Y conocidas como anticuerpos IgG (inmunoglobulina G). Los dos brazos superiores de la Y tienen sitios de unión idénticos en sus respectivas puntas, y estos sitios están optimizados para engancharse a una proteína extraña específica. Los sitios de unión también se denominan dominios variables, porque los distintos anticuerpos tienen puntas diferentes para dirigirse eficazmente a distintas amenazas. En el contexto de la inmunidad, las proteínas extrañas se conocen colectivamente como antígenos.

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La base de la Y la comparten todos los anticuerpos IgG. Se denomina región Fc porque se une a los receptores Fc que se encuentran en diversas células inmunitarias para desencadenar un ataque más amplio contra las amenazas extrañas reconocidas por los anticuerpos. Una vez que el sistema inmunitario se prepara para fabricar anticuerpos, fabrica muchos. Cada una de nuestras células inmunitarias B puede secretar unos 2.000 anticuerpos por segundo.

Del mismo modo que una llave sólo funciona si su forma se ajusta a la de los bombines de una cerradura, un anticuerpo sólo puede unirse bien a un antígeno con una forma complementaria. La verdadera pregunta es: ¿cómo es capaz nuestro sistema inmunitario de fabricar anticuerpos contra la enorme variedad de proteínas extrañas de forma única que se encuentran en los microbios que encontramos en la vida? La respuesta es que tenemos billones de linfocitos, principalmente células B y células T, y cada uno de ellos está equipado con sus propios receptores de forma única.

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Aunque la mecánica detallada de la respuesta inmunitaria está fuera del alcance de este sitio, es útil, en el contexto del desarrollo de un anticuerpo personalizado, tener una visión general de cómo los anticuerpos son producidos por el sistema inmunitario.

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Cuando el sistema inmunitario de un organismo encuentra una molécula extraña (normalmente una proteína) por primera vez, células especializadas como los macrófagos y las células dendríticas capturan la molécula y comienzan a descomponerla para poder presentar estos antígenos a los linfocitos de células B.

Una vez que se ha producido la presentación del antígeno a los linfocitos de células B, un proceso conocido como hipermutación somática permite que la célula B comience a codificar un nuevo anticuerpo que contendrá un sitio de unión al antígeno único en la región variable que es capaz de unirse específicamente a un epítopo del antígeno.

Una vez codificados los anticuerpos con suficiente especificidad para el epítopo, la célula B comienza a liberar anticuerpos en el torrente sanguíneo. Estos anticuerpos se unen específicamente a la molécula extraña y permiten que el sistema inmunitario elimine la molécula del sistema.

Estructura de los anticuerpos

Un anticuerpo (Ab), también conocido como inmunoglobulina (Ig),[1] es una proteína de gran tamaño en forma de “Y” utilizada por el sistema inmunitario para identificar y neutralizar objetos extraños, como bacterias y virus patógenos. El anticuerpo reconoce una molécula única del patógeno, denominada antígeno[2][3]. Cada extremo de la “Y” de un anticuerpo contiene un paratopo (análogo a una cerradura) que es específico para un epítopo concreto (análogo a una llave) de un antígeno, lo que permite que estas dos estructuras se unan con precisión. Mediante este mecanismo de unión, un anticuerpo puede marcar un microbio o una célula infectada para que sea atacado por otras partes del sistema inmunitario, o puede neutralizarlo directamente (por ejemplo, bloqueando una parte de un virus que es esencial para su invasión).

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La región constante en el tronco del anticuerpo incluye sitios implicados en interacciones con otros componentes del sistema inmunitario. De ahí que la clase determine la función que desencadena un anticuerpo tras unirse a un antígeno, además de algunas características estructurales.